ЕПІДЕМІОЛОГІЧНА ХАРАКТЕРИСТИКА CТРЕПТОКОКОВОЇ ІНФЕКЦІЇ СВИНЕЙ
Ключові слова:
стрептококоз, S. suis інфекція, етіологія, епідеміологія
Анотація
На стрептококову інфекцію хворіє значна кількість свиней у більшості господарств України. Також дану інфекцію реєструють у інших країн світу, завдаючи тваринникам великих економічних збитків. Стрептококоз вважається однією із основних зоонозних хвороб свиней, яка часто супроводжується менінгітом, септицемією або артритом, а також є небезпечною для людини. Тривалий час фахівцям вдавалося контролювати цю інфекцію досить успішно, але останні кілька років через проблему антибіотикорезистентності бактерій до лікувальних препаратів ця інфекція стає все більш масштабнішою. Враховуючи важливість і небезпеку збудника стрептококової інфекції для свиней, ця проблема є досить актуальною у свинарстві. Етіологічним чинником даної інфекції є Streptococcus suis (S. suis). Це грампозитивні, аеробні або факультативно-анаеробні бактерії. Більшість стрептококів мають капсули, не утворюють спор і не можуть рухатися. Структура стрептококового антигену складна, складається з трьох основних компонентів, а саме групоспецифічного антигену, типоспецифічного антигену та антигену ядерного білка. Високопатогенні властивості має гемолітичний стрептокок β-типу. Відповідно до різних характеристик капсульного антигену, бактерії класифікують на 35 серотипів. Серотип 2 S. suis зазвичай виділяється від клінічно хворих поросят і вважається найбільш вірулентним підтипом даного мікроорганізму. Патогенність даного збудника для тварин пов'язана з її основними патогенними факторами, такими як капсула, токсин і ферменти. Збудник S. suis широко поширений, найбільш сприйнятливими стрепотокової інфекції є новонароджені поросята, поросята в період лактації та супоросні свиноматки, а найбільш стійкими є дорослі свині. Інфекція досягає піку в період відлучення, а сприйнятливість поросят до S. suis зменшується зі збільшенням віку. Крім свиней, S. suis зрідка інфікує собак, котів, гризунів, велику рогату худобу, овець, коней. S. suis також може інфікувати людей, і це стало серйозною ендемічною загрозою для здоров’я населення. Основними шляхами передачі інфекції є аліментарний і респіраторний. Люди заражуються під час контакту з хворими тваринами та при роботі з продукцією тваринництва. У заражених тварин часто розвиваються такі симптоми, як пневмонія, вологий дерматит, менінгіт, перитоніт, остеомієліт, артрит, фарингіт, гнійна пневмонія. Спалахи захворювання, що спричинені S. suis, зазвичай реєструються впродовж ріку, сезонність не встановлена.
Посилання
1. Arends, J., & Zanen, H. (1988). Meningitis caused by Streptococcus suis in humans. Reviews of infectious diseases, 10(1), 131-137.
2. Chang, P., Li, W., Shi, G., Li, H., Yang, X., Xia, Z., & Bei, W. (2018). The VraSR regulatory system contributes to virulence in Streptococcus suis via resistance to innate immune defenses. Virulence, 9(1), 771-782.
3. Collin, M., & Ehlers, M. (2013). The carbohydrate switch between pathogenic and immunosuppressive antigenspecific antibodies. Experimental dermatology, 22(8), 511-514.
4. Dai, J., Lai, L., Tang, H., Wang, W., Wang, S., Lu, C., & Wu, Z. (2018). Streptococcus suis synthesizes deoxyadenosine and adenosine by 5’-nucleotidase to dampen host immune responses. Virulence, 9(1), 1509-1520.
5. Deng, S., Xu, T., Fang, Q., Yu, L., Zhu, J., Chen, L., & Zhou, R. (2018). The surface-exposed protein SntA contributes to complement evasion in zoonotic Streptococcus suis. Frontiers in Immunology, 9, 1063.
6. Feng, Y., Zhang, H., Wu, Z., Wang, S., Cao, M., Hu, D., & Wang, C. (2014). Streptococcus suis infection: an emerging/reemerging challenge of bacterial infectious diseases? Virulence, 5(4), 477-497.
7. Gottschalk, M., Segura, M., & Xu, J. (2007). Streptococcus suis infections in humans: the Chinese experience and the situation in North America. Animal health research reviews, 8(1), 29-45.
8. Guo, G., Du, D., Yu, Y., Zhang, Y., Qian, Y., & Zhang, W. (2021). Pan‐genome analysis of Streptococcus suis serotype 2 revealed genomic diversity among strains of different virulence. Transboundary and Emerging Diseases, 68(2), 637-647.
9. Hlebowicz, M., Jakubowski, P., & Smiatacz, T. (2019). Streptococcus suis meningitis: epidemiology, clinical presentation and treatment. Vector-Borne and Zoonotic Diseases, 19(8), 557-562.
10. Hughes, J. M., Wilson, M. E., Wertheim, H. F., Nghia, H. D. T., Taylor, W., & Schultsz, C. (2009). Streptococcus suis: an emerging human pathogen. Clinical infectious diseases, 48(5), 617-625.
11. Jiang, X., Yang, Y., Zhou, J., Zhu, L., Gu, Y., Zhang, X., & Fang, W. (2016). Roles of the putative type IV-like secretion system key component VirD4 and PrsA in pathogenesis of Streptococcus suis type 2. Frontiers in cellular and infection microbiology, 6, 172.
12. LeBel, G., Vaillancourt, K., Yi, L., Gottschalk, M., & Grenier, D. (2018). Dipeptidylpeptidase IV of Streptococcus suis degrades the porcine antimicrobial peptide PR-39 and neutralizes its biological properties. Microbial pathogenesis, 122, 200-206.
13. Li, Q., Fu, Y., Ma, C., He, Y., Yu, Y., Du, D., Zhang, W. (2017). The non-conserved region of MRP is involved in the virulence of Streptococcus suis serotype 2. Virulence, 8(7), 1274-1289.
14. Li, Q., Ma, C., Fu, Y., He, Y., Yu, Y., Du, D., . . . Zhang, W. (2017). Factor H specifically capture novel Factor H-binding proteins of Streptococcus suis and contribute to the virulence of the bacteria. Microbiological research, 196, 17-25.
15. Li, T., & Yu, X. (2019). Isolation and identification of Streptococcus suis. Swine Production(3), 116-118.
16. Liu, M., Xia, X., Liu, X., & Kasianenko, O. (2021). Research Progress on the pathogenic mechanism of Streptococcus suis 2. Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies. Series: Veterinary Sciences, 23(104), 30-35.
17. Liu, W., Tan, M., Zhang, C., Xu, Z., Li, L., & Zhou, R. (2018). Functional characterization of murB-potABCD operon for polyamine uptake and peptidoglycan synthesis in Streptococcus suis. Microbiological research, 207, 177-187.
18. Lv, Q., Hao, H., Bi, L., Zheng, Y., Zhou, X., & Jiang, Y. (2014). Suilysin remodels the cytoskeletons of human brain microvascular endothelial cells by activating RhoA and Rac1 GTPase. Protein & cell, 5(4), 261-264.
19. Musyoki, A. M., Shi, Z., Xuan, C., Lu, G., Qi, J., Gao, F., . . . Haywood, J. (2016). Structural and functional analysis of an anchorless fibronectin-binding protein FBPS from Gram-positive bacterium Streptococcus suis. Proceedings of the National Academy of Sciences, 113(48), 13869-13874.
20. Norton, P. M., Rolph, C., Ward, P. N., Bentley, R. W., & Leigh, J. A. (1999). Epithelial invasion and cell lysis by virulent strains of Streptococcus suis is enhanced by the presence of suilysin. FEMS Immunology & Medical Microbiology, 26(1), 25-35.
21. Okwumabua, O., Williamson, C. H., Pearson, T. R., & Sahl, J. W. (2020). Draft Genome Sequence of a Streptococcus suis Isolate from a Case of Cattle Meningitis. Microbiology Resource Announcements, 9(19), e00153-00120.
22. Pian, Y., Gan, S., Wang, S., Guo, J., Wang, P., Zheng, Y., & Yuan, Y. (2012). Fhb, a novel factor H-binding surface protein, contributes to the antiphagocytic ability and virulence of Streptococcus suis. Infection and immunity, 80(7), 2402-2413.
23. Qian, Y., Zhang, Y., Yu, Y., Li, Q., Guo, G., Fu, Y., . . . Zhang, W. (2018). SBP1 is an adhesion-associated factor without the involvement of virulence in Streptococcus suis serotype 2. Microbial pathogenesis, 122, 90-97.
24. Roy, D., Takamatsu, D., Okura, M., Goyette-Desjardins, G., Van Calsteren, M.-R., Dumesnil, A., & Segura, M. (2018). Capsular sialyltransferase specificity mediates different phenotypes in Streptococcus suis and Group B Streptococcus. Frontiers in microbiology, 9, 545.
25. Segura, M., Calzas, C., Grenier, D., & Gottschalk, M. (2016). Initial steps of the pathogenesis of the infection caused by Streptococcus suis: fighting against nonspecific defenses. FEBS letters, 590(21), 3772-3799.
26. Shi, J., Hu, D., Zhu, J., Zhang, X., Hou, T., Guo, J., & Wang, C. (2012). Capsular saliva acid of Streptococcus suis 2 influences virulence and host inflammatory responses. Wei Sheng wu xue bao= Acta Microbiologica Sinica, 52(4), 498-504.
27. Timoney, J. F. (2022). Streptococcus. Pathogenesis of bacterial infections in animals, 565-587.
28. Vadeboncoeur, N., Segura, M., Al-Numani, D., Vanier, G., & Gottschalk, M. (2003). Pro-inflammatory cytokine and chemokine release by human brain microvascular endothelial cells stimulated by Streptococcus suis serotype 2. FEMS Immunology & Medical Microbiology, 35(1), 49-58.
29. Vötsch, D., Willenborg, M., Oelemann, W. M., Brogden, G., & Valentin-Weigand, P. (2019). Membrane binding, cellular cholesterol content and resealing capacity contribute to epithelial cell damage induced by suilysin of Streptococcus suis. Pathogens, 9(1), 33.
30. Wang, J., Feng, Y., Wang, C., Zheng, F., Hassan, B., Zhi, L., . . . Jiang, S. (2017). Genome-wide analysis of a avirulent and reveal the strain induces pro-tective immunity against challenge with virulent Streptococcus suis Serotype 2. BMC microbiology, 17, 1-14.
31. Wang, S., Ma, M., Liang, Z., Zhu, X., Yao, H., Wang, L., & Wu, Z. (2022). Pathogenic investigations of Streptococcus pasteurianus, an underreported zoonotic pathogen, isolated from a diseased piglet with meningitis. Transboundary and Emerging Diseases, 69(5), 2609-2620.
32. Wang, Y., Gagnon, C. A., Savard, C., Music, N., Srednik, M., Segura, M., . . . Gottschalk, M. (2013). Capsular sialic acid of Streptococcus suis serotype 2 binds to swine influenza virus and enhances bacterial interactions with virus-infected tracheal epithelial cells. Infection and immunity, 81(12), 4498-4508.
33. Xia, X., Qin, W., Zhu, H., Wang, X., Jiang, J., & Hu, J. (2019). How Streptococcus suis serotype 2 attempts to avoid attack by host immune defenses. Journal of Microbiology, Immunology and Infection, 52(4), 516-525.
34. Yin, S., Daum, R. S., & Boyle-Vavra, S. (2006). VraSR two-component regulatory system and its role in induction of pbp2 and vraSR expression by cell wall antimicrobials in Staphylococcus aureus. Antimicrobial agents and chemotherapy, 50(1), 336-343.
35. Yu, Y., Qian, Y., Du, D., Xu, C., Dai, C., Li, Q., & Zhang, W. (2016). SBP2 plays an important role in the virulence changes of different artificial mutants of Streptococcus suis. Molecular bioSystems, 12(6), 1948-1962.
36. Zhang, C., Sun, W., Tan, M., Dong, M., Liu, W., Gao, T., & Zhou, R. (2017). The eukaryote-like serine/threonine kinase STK regulates the growth and metabolism of zoonotic Streptococcus suis. Frontiers in cellular and infection microbiology, 7, 66.
37. Zhang, S., Wang, J., Chen, S., Yin, J., Pan, Z., Liu, K., . . . Jiang, Y. (2016). Effects of suilysin on Streptococcus suis-induced platelet aggregation. Frontiers in cellular and infection microbiology, 6, 128.
38. Zhang, Y., Lu, P., Pan, Z., Zhu, Y., Ma, J., Zhong, X., . . . Yao, H. (2018). SssP1, a Streptococcus suis fimbria-like protein transported by the SecY2/A2 system, contributes to bacterial virulence. Applied and Environmental Microbiology, 84(18), e01385-01318.
39. Zhao, J., Pan, S., Lin, L., Fu, L., Yang, C., Xu, Z., . . . Zhang, A. (2015). Streptococcus suis serotype 2 strains can induce the formation of neutrophil extracellular traps and evade trapping. FEMS Microbiology Letters, 362(6).
40. Zhao, Y., Liu, G., Li, S., Wang, M., Song, J., Wang, J., . . . Hu, F. (2011). Role of a type IV–like secretion system of Streptococcus suis 2 in the development of streptococcal toxic shock syndrome. Journal of Infectious Diseases, 204(2), 274-281.
41. Zheng, C., Ren, S., Xu, J., Zhao, X., Shi, G., Wu, J., & Bei, W. (2017). Contribution of NADH oxidase to oxidative stress tolerance and virulence of Streptococcus suis serotype 2. Virulence, 8(1), 53-65.
42. Zheng, F., Shao, Z.-Q., Hao, X., Wu, Q., Li, C., Hou, H., & Pan, X. (2018). Identification of oligopeptide-binding protein (OppA) and its role in the virulence of Streptococcus suis serotype 2. Microbial pathogenesis, 118, 322-329.
2. Chang, P., Li, W., Shi, G., Li, H., Yang, X., Xia, Z., & Bei, W. (2018). The VraSR regulatory system contributes to virulence in Streptococcus suis via resistance to innate immune defenses. Virulence, 9(1), 771-782.
3. Collin, M., & Ehlers, M. (2013). The carbohydrate switch between pathogenic and immunosuppressive antigenspecific antibodies. Experimental dermatology, 22(8), 511-514.
4. Dai, J., Lai, L., Tang, H., Wang, W., Wang, S., Lu, C., & Wu, Z. (2018). Streptococcus suis synthesizes deoxyadenosine and adenosine by 5’-nucleotidase to dampen host immune responses. Virulence, 9(1), 1509-1520.
5. Deng, S., Xu, T., Fang, Q., Yu, L., Zhu, J., Chen, L., & Zhou, R. (2018). The surface-exposed protein SntA contributes to complement evasion in zoonotic Streptococcus suis. Frontiers in Immunology, 9, 1063.
6. Feng, Y., Zhang, H., Wu, Z., Wang, S., Cao, M., Hu, D., & Wang, C. (2014). Streptococcus suis infection: an emerging/reemerging challenge of bacterial infectious diseases? Virulence, 5(4), 477-497.
7. Gottschalk, M., Segura, M., & Xu, J. (2007). Streptococcus suis infections in humans: the Chinese experience and the situation in North America. Animal health research reviews, 8(1), 29-45.
8. Guo, G., Du, D., Yu, Y., Zhang, Y., Qian, Y., & Zhang, W. (2021). Pan‐genome analysis of Streptococcus suis serotype 2 revealed genomic diversity among strains of different virulence. Transboundary and Emerging Diseases, 68(2), 637-647.
9. Hlebowicz, M., Jakubowski, P., & Smiatacz, T. (2019). Streptococcus suis meningitis: epidemiology, clinical presentation and treatment. Vector-Borne and Zoonotic Diseases, 19(8), 557-562.
10. Hughes, J. M., Wilson, M. E., Wertheim, H. F., Nghia, H. D. T., Taylor, W., & Schultsz, C. (2009). Streptococcus suis: an emerging human pathogen. Clinical infectious diseases, 48(5), 617-625.
11. Jiang, X., Yang, Y., Zhou, J., Zhu, L., Gu, Y., Zhang, X., & Fang, W. (2016). Roles of the putative type IV-like secretion system key component VirD4 and PrsA in pathogenesis of Streptococcus suis type 2. Frontiers in cellular and infection microbiology, 6, 172.
12. LeBel, G., Vaillancourt, K., Yi, L., Gottschalk, M., & Grenier, D. (2018). Dipeptidylpeptidase IV of Streptococcus suis degrades the porcine antimicrobial peptide PR-39 and neutralizes its biological properties. Microbial pathogenesis, 122, 200-206.
13. Li, Q., Fu, Y., Ma, C., He, Y., Yu, Y., Du, D., Zhang, W. (2017). The non-conserved region of MRP is involved in the virulence of Streptococcus suis serotype 2. Virulence, 8(7), 1274-1289.
14. Li, Q., Ma, C., Fu, Y., He, Y., Yu, Y., Du, D., . . . Zhang, W. (2017). Factor H specifically capture novel Factor H-binding proteins of Streptococcus suis and contribute to the virulence of the bacteria. Microbiological research, 196, 17-25.
15. Li, T., & Yu, X. (2019). Isolation and identification of Streptococcus suis. Swine Production(3), 116-118.
16. Liu, M., Xia, X., Liu, X., & Kasianenko, O. (2021). Research Progress on the pathogenic mechanism of Streptococcus suis 2. Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies. Series: Veterinary Sciences, 23(104), 30-35.
17. Liu, W., Tan, M., Zhang, C., Xu, Z., Li, L., & Zhou, R. (2018). Functional characterization of murB-potABCD operon for polyamine uptake and peptidoglycan synthesis in Streptococcus suis. Microbiological research, 207, 177-187.
18. Lv, Q., Hao, H., Bi, L., Zheng, Y., Zhou, X., & Jiang, Y. (2014). Suilysin remodels the cytoskeletons of human brain microvascular endothelial cells by activating RhoA and Rac1 GTPase. Protein & cell, 5(4), 261-264.
19. Musyoki, A. M., Shi, Z., Xuan, C., Lu, G., Qi, J., Gao, F., . . . Haywood, J. (2016). Structural and functional analysis of an anchorless fibronectin-binding protein FBPS from Gram-positive bacterium Streptococcus suis. Proceedings of the National Academy of Sciences, 113(48), 13869-13874.
20. Norton, P. M., Rolph, C., Ward, P. N., Bentley, R. W., & Leigh, J. A. (1999). Epithelial invasion and cell lysis by virulent strains of Streptococcus suis is enhanced by the presence of suilysin. FEMS Immunology & Medical Microbiology, 26(1), 25-35.
21. Okwumabua, O., Williamson, C. H., Pearson, T. R., & Sahl, J. W. (2020). Draft Genome Sequence of a Streptococcus suis Isolate from a Case of Cattle Meningitis. Microbiology Resource Announcements, 9(19), e00153-00120.
22. Pian, Y., Gan, S., Wang, S., Guo, J., Wang, P., Zheng, Y., & Yuan, Y. (2012). Fhb, a novel factor H-binding surface protein, contributes to the antiphagocytic ability and virulence of Streptococcus suis. Infection and immunity, 80(7), 2402-2413.
23. Qian, Y., Zhang, Y., Yu, Y., Li, Q., Guo, G., Fu, Y., . . . Zhang, W. (2018). SBP1 is an adhesion-associated factor without the involvement of virulence in Streptococcus suis serotype 2. Microbial pathogenesis, 122, 90-97.
24. Roy, D., Takamatsu, D., Okura, M., Goyette-Desjardins, G., Van Calsteren, M.-R., Dumesnil, A., & Segura, M. (2018). Capsular sialyltransferase specificity mediates different phenotypes in Streptococcus suis and Group B Streptococcus. Frontiers in microbiology, 9, 545.
25. Segura, M., Calzas, C., Grenier, D., & Gottschalk, M. (2016). Initial steps of the pathogenesis of the infection caused by Streptococcus suis: fighting against nonspecific defenses. FEBS letters, 590(21), 3772-3799.
26. Shi, J., Hu, D., Zhu, J., Zhang, X., Hou, T., Guo, J., & Wang, C. (2012). Capsular saliva acid of Streptococcus suis 2 influences virulence and host inflammatory responses. Wei Sheng wu xue bao= Acta Microbiologica Sinica, 52(4), 498-504.
27. Timoney, J. F. (2022). Streptococcus. Pathogenesis of bacterial infections in animals, 565-587.
28. Vadeboncoeur, N., Segura, M., Al-Numani, D., Vanier, G., & Gottschalk, M. (2003). Pro-inflammatory cytokine and chemokine release by human brain microvascular endothelial cells stimulated by Streptococcus suis serotype 2. FEMS Immunology & Medical Microbiology, 35(1), 49-58.
29. Vötsch, D., Willenborg, M., Oelemann, W. M., Brogden, G., & Valentin-Weigand, P. (2019). Membrane binding, cellular cholesterol content and resealing capacity contribute to epithelial cell damage induced by suilysin of Streptococcus suis. Pathogens, 9(1), 33.
30. Wang, J., Feng, Y., Wang, C., Zheng, F., Hassan, B., Zhi, L., . . . Jiang, S. (2017). Genome-wide analysis of a avirulent and reveal the strain induces pro-tective immunity against challenge with virulent Streptococcus suis Serotype 2. BMC microbiology, 17, 1-14.
31. Wang, S., Ma, M., Liang, Z., Zhu, X., Yao, H., Wang, L., & Wu, Z. (2022). Pathogenic investigations of Streptococcus pasteurianus, an underreported zoonotic pathogen, isolated from a diseased piglet with meningitis. Transboundary and Emerging Diseases, 69(5), 2609-2620.
32. Wang, Y., Gagnon, C. A., Savard, C., Music, N., Srednik, M., Segura, M., . . . Gottschalk, M. (2013). Capsular sialic acid of Streptococcus suis serotype 2 binds to swine influenza virus and enhances bacterial interactions with virus-infected tracheal epithelial cells. Infection and immunity, 81(12), 4498-4508.
33. Xia, X., Qin, W., Zhu, H., Wang, X., Jiang, J., & Hu, J. (2019). How Streptococcus suis serotype 2 attempts to avoid attack by host immune defenses. Journal of Microbiology, Immunology and Infection, 52(4), 516-525.
34. Yin, S., Daum, R. S., & Boyle-Vavra, S. (2006). VraSR two-component regulatory system and its role in induction of pbp2 and vraSR expression by cell wall antimicrobials in Staphylococcus aureus. Antimicrobial agents and chemotherapy, 50(1), 336-343.
35. Yu, Y., Qian, Y., Du, D., Xu, C., Dai, C., Li, Q., & Zhang, W. (2016). SBP2 plays an important role in the virulence changes of different artificial mutants of Streptococcus suis. Molecular bioSystems, 12(6), 1948-1962.
36. Zhang, C., Sun, W., Tan, M., Dong, M., Liu, W., Gao, T., & Zhou, R. (2017). The eukaryote-like serine/threonine kinase STK regulates the growth and metabolism of zoonotic Streptococcus suis. Frontiers in cellular and infection microbiology, 7, 66.
37. Zhang, S., Wang, J., Chen, S., Yin, J., Pan, Z., Liu, K., . . . Jiang, Y. (2016). Effects of suilysin on Streptococcus suis-induced platelet aggregation. Frontiers in cellular and infection microbiology, 6, 128.
38. Zhang, Y., Lu, P., Pan, Z., Zhu, Y., Ma, J., Zhong, X., . . . Yao, H. (2018). SssP1, a Streptococcus suis fimbria-like protein transported by the SecY2/A2 system, contributes to bacterial virulence. Applied and Environmental Microbiology, 84(18), e01385-01318.
39. Zhao, J., Pan, S., Lin, L., Fu, L., Yang, C., Xu, Z., . . . Zhang, A. (2015). Streptococcus suis serotype 2 strains can induce the formation of neutrophil extracellular traps and evade trapping. FEMS Microbiology Letters, 362(6).
40. Zhao, Y., Liu, G., Li, S., Wang, M., Song, J., Wang, J., . . . Hu, F. (2011). Role of a type IV–like secretion system of Streptococcus suis 2 in the development of streptococcal toxic shock syndrome. Journal of Infectious Diseases, 204(2), 274-281.
41. Zheng, C., Ren, S., Xu, J., Zhao, X., Shi, G., Wu, J., & Bei, W. (2017). Contribution of NADH oxidase to oxidative stress tolerance and virulence of Streptococcus suis serotype 2. Virulence, 8(1), 53-65.
42. Zheng, F., Shao, Z.-Q., Hao, X., Wu, Q., Li, C., Hou, H., & Pan, X. (2018). Identification of oligopeptide-binding protein (OppA) and its role in the virulence of Streptococcus suis serotype 2. Microbial pathogenesis, 118, 322-329.
Опубліковано
2023-06-06
Як цитувати
Касяненко, О. І., Нагорна, Л. В., Ребенко, Г. І., & Касяненко, С. (2023). ЕПІДЕМІОЛОГІЧНА ХАРАКТЕРИСТИКА CТРЕПТОКОКОВОЇ ІНФЕКЦІЇ СВИНЕЙ. Вісник Сумського національного аграрного університету. Серія: Ветеринарна медицина, (1(60), 3-9. https://doi.org/10.32782/bsnau.vet.2023.1.1
ISSN 
ISSN 
